Enzima
Uma enzima é um catalisador que aumenta a taxa de uma reacção química. Facilita a formação de determinadas ligações, para quebrar outras, e a enzima reduz sempre a quantidade de energia necessária para iniciar a reacção, isto é, baixa a energia de activação.
Nos seres vivos ocorrem continuamente séries de reacções químicas, idênticas às que se realizam em laboratórios. Quando estas reacções se realizam em laboratórios, só ocorrem a altas temperaturas, sob a acção de descargas eléctricas ou outras formas de energia a que os seres vivos não podem resistir. Por isso, as reacções que ocorrem nos organismos não podem ser violentas, o que se consegue devido à existência de biocatalisadores, ou catalisadores biológicos, entre os quais ocupam lugar destacado as enzimas.
Nas reacções químicas que ocorrem, por exemplo, no corpo humano são necessárias mais de 2000 espécies de enzimas. As enzimas não são alteradas pela reacção e podem ser sucessivamente usadas para iniciar a mesma reacção.
As reacções bioquímicas, em virtude de se processarem a temperaturas relativamente baixas no organismo, necessitam da presença de enzimas. Uma molécula de uma enzima pode facilitar a realização de mais de 100 000 reacções idênticas por segundo. Reacções que, no exterior do organismo, em condições naturais, podem demorar anos a completar-se podem ocorrer em alguns segundos quando catalisadas por enzimas.
Uma enzima é uma proteína globular (exceptuam-se certas moléculas de ARN que actuam como enzimas). Muitas não são activas se não estiverem ligadas a um cofactor, que ou é um ião (por exemplo, cobre, ferro, magnésio ou outros "minerais" da dieta alimentar) ou uma molécula orgânica (muitas vezes uma vitamina).
Todas as enzimas são proteínas de grande difusibilidade nos meios líquidos do organismo. Salvo raras excepções, são solúveis em água. Atendendo à sua composição, distinguem-se dois tipos de enzimas:
- Holoproteínas, cuja molécula é constituída exclusivamente por aminoácidos. São portanto enzimas puras e simples. São pouco frequentes, podendo indicar-se como exemplos a ribonuclease e a lisozima;
- Heteroproteínas, formadas por dois componentes, um de natureza proteica, denominado apoenzima, e outro não proteico (grupo prostético), denominado coenzima. Tanto a apoenzima como a coenzima são inactivas por si mesmas. Têm que estar ligadas por ligações covalentes para que a enzima seja activa. Esta é a estrutura da maior parte das proteínas.
Uma enzima estimula a reacção actuando de maneira a que certas ligações químicas possam ser mais facilmente formadas ou quebradas. Os reagentes de uma reacção catalisada por enzimas são os substratos. A enzima liga-se aos substratos por união com centros activos na sua superfície.
As enzimas apresentam dois tipos de especificidade: a absoluta e a relativa. No primeiro caso a enzima actua só sobre um substrato e no segundo a enzima pode actuar sobre diversas substâncias, mas que apresentam semelhanças entre si. Cada enzima catalisa somente uma reacção específica, pois somente alguns substratos encaixam no centro activo. Em alguns casos, os substratos e os centros activos funcionam como uma chave numa fechadura. Os centros activos formam ligações temporárias com os substratos, orientando-os e induzindo-os, enfraquecendo certas ligações e promovendo a formação de outras.
Certas enzimas apresentam um centro activo e um centro alostérico. Quando este é ocupado por um inibidor (os medicamentos são exemplos de inibidores) fica impedida a ligação do substrato ao centro activo o que provoca a inactivação da enzima - inibição alostérica. Outro tipo de inibição é a inibição competitiva em que o substrato e o inibidor competem pela ocupação do centro activo que, se for ocupado pelo inibidor, inactiva a enzima. A inactivação enzimática pode ser provocada por factores como a temperatura ou o pH do meio e revelar-se reversível ou irreversível.
As enzimas são, geralmente, designadas de acordo com os seus substratos. Por exemplo, uma enzima que adiciona oxigénio é designada oxidase, uma enzima que remove fosfato designa-se fosfatase e uma enzima que digere lípidos denomina-se lípase. A terminação -ase está, portanto, relacionada com o nome da molécula sobre a qual a enzima actua.
A química da vida é organizada segundo cadeias de reacções bioquímicas. Cada cadeia é uma sequência de reacções químicas - sequência metabólica - controladas por uma sequência de enzimas. O produto de uma reacção catalisada por uma enzima torna-se o substrato da enzima seguinte da sequência. Muitas cadeias bioquímicas contêm várias reacções químicas facilitadas por diferentes enzimas. O metabolismo de um organismo é constituído por todas as sequências metabólicas que ocorrem no seu corpo.
Nos seres vivos ocorrem continuamente séries de reacções químicas, idênticas às que se realizam em laboratórios. Quando estas reacções se realizam em laboratórios, só ocorrem a altas temperaturas, sob a acção de descargas eléctricas ou outras formas de energia a que os seres vivos não podem resistir. Por isso, as reacções que ocorrem nos organismos não podem ser violentas, o que se consegue devido à existência de biocatalisadores, ou catalisadores biológicos, entre os quais ocupam lugar destacado as enzimas.
Nas reacções químicas que ocorrem, por exemplo, no corpo humano são necessárias mais de 2000 espécies de enzimas. As enzimas não são alteradas pela reacção e podem ser sucessivamente usadas para iniciar a mesma reacção.
As reacções bioquímicas, em virtude de se processarem a temperaturas relativamente baixas no organismo, necessitam da presença de enzimas. Uma molécula de uma enzima pode facilitar a realização de mais de 100 000 reacções idênticas por segundo. Reacções que, no exterior do organismo, em condições naturais, podem demorar anos a completar-se podem ocorrer em alguns segundos quando catalisadas por enzimas.
Uma enzima é uma proteína globular (exceptuam-se certas moléculas de ARN que actuam como enzimas). Muitas não são activas se não estiverem ligadas a um cofactor, que ou é um ião (por exemplo, cobre, ferro, magnésio ou outros "minerais" da dieta alimentar) ou uma molécula orgânica (muitas vezes uma vitamina).
Todas as enzimas são proteínas de grande difusibilidade nos meios líquidos do organismo. Salvo raras excepções, são solúveis em água. Atendendo à sua composição, distinguem-se dois tipos de enzimas:
- Holoproteínas, cuja molécula é constituída exclusivamente por aminoácidos. São portanto enzimas puras e simples. São pouco frequentes, podendo indicar-se como exemplos a ribonuclease e a lisozima;
- Heteroproteínas, formadas por dois componentes, um de natureza proteica, denominado apoenzima, e outro não proteico (grupo prostético), denominado coenzima. Tanto a apoenzima como a coenzima são inactivas por si mesmas. Têm que estar ligadas por ligações covalentes para que a enzima seja activa. Esta é a estrutura da maior parte das proteínas.
Uma enzima estimula a reacção actuando de maneira a que certas ligações químicas possam ser mais facilmente formadas ou quebradas. Os reagentes de uma reacção catalisada por enzimas são os substratos. A enzima liga-se aos substratos por união com centros activos na sua superfície.
As enzimas apresentam dois tipos de especificidade: a absoluta e a relativa. No primeiro caso a enzima actua só sobre um substrato e no segundo a enzima pode actuar sobre diversas substâncias, mas que apresentam semelhanças entre si. Cada enzima catalisa somente uma reacção específica, pois somente alguns substratos encaixam no centro activo. Em alguns casos, os substratos e os centros activos funcionam como uma chave numa fechadura. Os centros activos formam ligações temporárias com os substratos, orientando-os e induzindo-os, enfraquecendo certas ligações e promovendo a formação de outras.
Certas enzimas apresentam um centro activo e um centro alostérico. Quando este é ocupado por um inibidor (os medicamentos são exemplos de inibidores) fica impedida a ligação do substrato ao centro activo o que provoca a inactivação da enzima - inibição alostérica. Outro tipo de inibição é a inibição competitiva em que o substrato e o inibidor competem pela ocupação do centro activo que, se for ocupado pelo inibidor, inactiva a enzima. A inactivação enzimática pode ser provocada por factores como a temperatura ou o pH do meio e revelar-se reversível ou irreversível.
As enzimas são, geralmente, designadas de acordo com os seus substratos. Por exemplo, uma enzima que adiciona oxigénio é designada oxidase, uma enzima que remove fosfato designa-se fosfatase e uma enzima que digere lípidos denomina-se lípase. A terminação -ase está, portanto, relacionada com o nome da molécula sobre a qual a enzima actua.
A química da vida é organizada segundo cadeias de reacções bioquímicas. Cada cadeia é uma sequência de reacções químicas - sequência metabólica - controladas por uma sequência de enzimas. O produto de uma reacção catalisada por uma enzima torna-se o substrato da enzima seguinte da sequência. Muitas cadeias bioquímicas contêm várias reacções químicas facilitadas por diferentes enzimas. O metabolismo de um organismo é constituído por todas as sequências metabólicas que ocorrem no seu corpo.
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